Шапеpоніни як pегулятоpи ноpмальної і патологічної антистpесової відповіді у pепpодуктивній системі людини
DOI:
https://doi.org/10.15574/HW.2016.111.126Ключові слова:
молекулярні шаперони (HSPs), Toll-like-рецептори, репродуктивна функція, природні автоантитілаАнотація
Різні види фізіологічного стресу спричинюють масу змін у клітинах, включаючи зміни структури і функції білкових комплексів і окремих молекул. Функції білка детерміновані його фолдингом (просторова укладка), який залежить від функціонування білків теплового шоку – молекулярних шаперонів (HSPs), або білків стресу, – висококонсервативних спеціалізованих білків, відповідальних за коректний білковий фолдинг. Родина молекулярних шаперонів/шаперонінів Hsp60 посідає особливе місце завдяки унікальним властивостям активувати сигнальні каскади через систему Toll-like-рецепторів, стимулюючи клітини до продукції прозапальних цитокінів, дефенсинів, молекул клітинної адгезії та молекул МНС, функціонуючи як міжклітинна сигнальна молекула. Установлена патологічна роль Hsp60 у широкому спектрі хвороб, від цукрового діабету до атеросклерозу, де Hsp60 бере участь у регуляції як апоптозу, так і автоімунних процесів. Присутність HSPs знайдено в різних тканинах, що мають відношення до репродуктивної системи.
Ключові слова: молекулярні шаперони (HSPs), Toll-like-рецептори, репродуктивна функція, природні автоантитіла.
Посилання
Hartl FU. 1996. Molecular chaperons in cellular protein folding. Nature. 381:571–580. http://dx.doi.org/10.1038/381571a0; PMid:8637592
Quintana FJ, Cohen IR. 2011. The Hsp60 immune system network. Trends in Immunol. 32;2:89–95. http://dx.doi.org/10.1016/j.it.2010.11.001; PMid:21145789
Basu S, Srivastava PK. 2000. Heat shock proteins: the fountainhead of innate and adaptive immune response. Cell Stress Chaperons. 5;5:443–451. http://dx.doi.org/10.1379/1466-1268(2000)005<0443:HSPTFO>2.0.CO;2
Garrido C, Gurbuxani S, Ravangan L, Kroemer G. 2001. Heat Shock Proteins: Endogenous Modulators of Apoptotic Cell Death. BBRC. 286:433–442. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.2001.5427
Patterson C, Cyr D. 2002. Welcome to the Machine: A Cardiologist’s Introduction to Protein Folding and Degradation. Circulation. 106:2741–2746. http://dx.doi.org/10.1161/01.CIR.0000041145.30519.6B; PMid:12438302
Zugel U, Kaufmann SH. 1999. Heat shock proteins in protection from and pathogenesis of infectious diseases. Clin.Microbiol.Rev. 12:19–39. PMid:9880473 PMCid:PMC88905
Ranford JC, Henderson B. 2002. Chaperonins in diseases: mechanisms, models, and treatment. J. Clin.Pat ol.: Mol.Pat ol. 55:209–213.
Gupta S, Knowlton AA. 2005. Hsp60, Bax, apoptosis and the heart. J.Cell.Mol.Med. 9:51–58. http://dx.doi.org/10.1111/j.1582-4934.2005.tb00336.x; PMid:15784164
Bukau B, Horwich AL. 1998. The Hsp70 and Hsp60 chaperone machines. Cell. 92:351–366. http://dx.doi.org/10.1016/S0092-8674(00)80928-9
Pockley AG, Bulmer J, Hanks BM, Wrigt B. 1999. Identification of human heat shock protein 60 (Hsp60) and anti-Hsp60 antibodies in the peripheral circulation of normal individuals. Cell Stress Chaperons. 4:29–35. http://dx.doi.org/10.1379/1466-1268(1999)004<0029:IOHHSP>2.3.CO;2
Matzinger Р. 1994. Tolerance, danger and the extended family. Annu Rev Immunol. 12:9912–1045. http://dx.doi.org/10.1146/annurev.iy.12.040194.005015; PMid:8011301
Paterson C, Cyr D. 2002. Welcome to the Machine: A Cardiologist’s Introduction to Protein Folding and Degradation. Circulation 106:2741–2746. http://dx.doi.org/10.1161/01.CIR.0000041145.30519.6B
Xu Q, Schett G, Perchinka H. 2000. Serum soluble heat schock protein 60 is elevated in subjects with atherosclerosis in general population. Circulation 102:14–20. http://dx.doi.org/10.1161/01.CIR.102.1.14; PMid:10880409
Maguire M, Coates ARM, Henderson B. 2002. Chaperonin 60 unfolds its secrets of cellular communication. Cell Stress Chaperons. 7(4):313–329. http://dx.doi.org/10.1379/1466-1268(2002)007<0317:CUISOC>2.0.CO;2
Gupta S, Knowlton AA. 2007. HSP60 trafficking in adult cardiac myocytes: role of the exosomal pathway. Physiol Heart Circ Physiol. 292:3052–3056. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.01355.2006; PMid:17307989
Znag L, Pelech SL, Mayrand D, Greiner D, Heino I, Uitto VJ. 2001. Bacterial heat schock protein-60 increases epithelial cell proliferation through the ERK Ѕ MAP kinases. Exp Cell Res. 266:244–250.
Mayr M, Metzler B, Kiechl S et al. 2005. Endothelial cytotoxity mediated by serum antibodies to heat shock proteins of Escherichia coli and Chlamydia pneumonia: immune reactions to heat shock proteins as a possible link between infection and atherosclerosis. Circulation 99:1560–1566. http://dx.doi.org/10.1161/01.CIR.99.12.1560
Ohue R, Hashimoto K, Nakamoto M et al. 2011. Bacterial Heat Shock Protein 60, GroEL, Can Induce the Conversion of Naпve T Cells into a CD4 + CD25 + Foxp3-Expressing Phenotype. J Innate Immun. 3:605–613. http://dx.doi.org/10.1159/000330786; PMid:21893964
Galdiero M, De L’ero G, Marcatili A. 1997. Cytokine and Adhesion Molecule Expression in Human Monocytes and Endothelial Cells Stimulated with Bacterial Heat Shock Proteins. Infection and immunity 2:699–707.
Yokota SH, Hirata D, Minota S et al. 2000. Autoantibodies against chaperonin CCT in human sera with rheumatic autoimmune diseases: comparison with antibodies against other Hsp60 family proteins. Cell stress and Chap. 4:337–346. http://dx.doi.org/10.1379/1466-1268(2000)005<0337:AACCIH>2.0.CO;2
Huurman VA et al. 2007. Immunological efficacy of heat schock protein 60 peptide DiaPep277 therapy in clinival type I diabetes patients. Diabetes Metab.Res.Rev. 23:292–298.
Broadley SA, Hartl FU. 2008. Mitochondrial stress signaling: a pathway unfolds. Trends in Cell Biology 18;1:1–4. http://dx.doi.org/10.1016/j.tcb.2007.11.003; PMid:18068368
Soltys BJ, Gupta S. 2000. Mitochondrial proteins at unexpected cellular locations: export of proteins from mitochondria from an evolutionary perspective. International Review of Cytology 194:133–196. http://dx.doi.org/10.1016/S0074-7696(08)62396-7
Fisch P, Malkovsky M, Kovats S et al. 1990. Recognition by human Vг9/Vd2 T cells of a GroEL homolog on Daudi Burkitt’s lymphoma cells. Science 250:1269–1273. http://dx.doi.org/10.1126/science.1978758; PMid:1978758
Kaur I, Voss SD, Gupta RS et al. 1993. Human peripheral гд T cells recognize hsp60 molecules on Daudi Burkitt’s lymphoma cells. The Journal of Immunology 150;5:2046–2055. PMid:8094731
Vabulas RM, Ahmad-Nejad P, da Costa C et al. 2001. Endocytosed HSP60s use Toll-like receptor 2 (TLR2) and TLR4 to activate the Toll/interleukin-1 receptor signaling pathway in innate immune cells. J. Biol. Chem. 276:31332–31339. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M103217200; PMid:11402040
Cubota A, Hynes G, Willson K. 1995. The chaperonin containing t- complex polypeptide 1 (TCP-1): multisubunit machinery assisting in protein folding and assembly in the eukaryotic cytosol. Eur J Biochem. 230:3–16. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1995.tb20527.x
Yokota S, Minota S, Nobuhiro F. 2006. Anti-HSP auto-antibodies enhance HSP-induced pro-inflammatory cytokine production in human monocytic cells via Toll-like receptors. Intern. Immun. 18:573–580. http://dx.doi.org/10.1093/intimm/dxh399; PMid:16481340
Kapustian L, Rozhko O, Bobyk V, Krupska YV, Riabenko D, Khozhaienko Iu, Hurtovyi V, Usenko V. 2008. Vyvchennia zmin kilkisnoho rivnia molekuliarnoho shaperonu Hsp60 u tkanyni sertsia pry dyliatatsiinii kardiomiopatii. Biopolimery i klityna 24;3:238–245.
Pockley AG, Wu R, Lemne C et al. 2000. Circulating heat shock protein 60 is associated with early cardiovascular disease. Hypertension 36:303–307. http://dx.doi.org/10.1161/01.HYP.36.2.303; PMid:10948094
Kaur I, Voss SD, Gupta RS et al. 1993. Human peripheral yd T cells recognize hsp60 molecules on Daudi Burkitt’s lymphoma cells. The Journal of Immunology 150;5:2046–2055. PMid:8094731
Feng H, Zeng Y, Whitesell L, Katsanis E, Luke W, Emmanuel K. 2001. Stressed apoptotic tumor cells express heat shock proteins and elicit tumor-specific immunity. Blood 97;11:3505–3512. http://dx.doi.org/10.1182/blood.V97.11.3505
Friedland JS, Shattock R, Remik DJ, Griffin GE. 1993. Mycobacterial 65-kDa heat shock protein induces release of proinflammatory cytokines from human monocytes cells. Clin.Exp. Immunol. 91:58–62. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2249.1993.tb03354.x; PMid:8419086 PMCid:PMC1554637
Poletaev AB. 2002. Immunologicheskiy gomunkulus v nopme i ppi patologii. Biohimiya 67;5:721–731.
Aalberse JS, Prakken BJ, Kapitein B. 2012. HSP: bystander antigen in atopic diseases? Frontiers in Immunology 3:1–8. http://dx.doi.org/10.3389/fimmu.2012.00139; PMid:22666223 PMCid:PMC3364480
Merbl Y, Zucker-Toledano M, Quintana FJ, Cohen IR. 2007. Newborn humans manifest autoantibodies to defined self molecules detected by antigen microarray informatics. J Clin Invest. 117;3:712–718. http://dx.doi.org/10.1172/JCI29943; PMid:17332892 PMCid:PMC1804342
